Cytidin-5′-triphosphat (CTP), Dinatriumsalz CAS:652154-13-7
| Katalognummer | XD90551 |
| Produktname | Cytidin-5'-triphosphat (CTP), Dinatriumsalz |
| CAS | 652154-13-7 |
| Molekularformel | C9H14N3Na2O14P3 |
| Molekulargewicht | 527.12 |
| Speicherdetails | 2 bis 8 °C |
Produktspezifikation
| Aussehen | weißes Puder |
| Test | 99 % |
CTP:Phosphocholin-Cytidylyltransferase α (CCTα) ist ein Kernenzym, das den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt im CDP-Cholin-Weg für die Phosphatidylcholin (PC)-Synthese katalysiert.Die Lipidaktivierung von CCTα führt zu seiner Translokation in die Kernhülle und zur Ausdehnung eines intranukleären Membrannetzwerks, das als nukleoplasmatisches Retikulum (NR) bezeichnet wird, durch einen Mechanismus, der eine Membrandeformation beinhaltet.Auch Kernlamine sind für die Stabilität und Proliferation des NR erforderlich, aber ob diese einzigartige Struktur oder die Kernschicht im Allgemeinen für die PC-Synthese erforderlich ist, ist nicht bekannt.Um diesen Zusammenhang zu untersuchen, wurde die Kernlamina durch RNAi abgereichert oder durch Expression des mutierten Lamin A (Progerin) des Hutchinson-Gilford-Progerie-Syndroms (HGPS) zerstört und die Wirkung auf CCTα und den Cholinstoffwechsel analysiert.Die siRNA-vermittelte Stummschaltung von Lamin A/C oder Lamin B1 in CHO-Zellen zur Verringerung des NR hatte keinen Einfluss auf die PC-Synthese, während Double Knockdown den Signalweg unspezifisch inhibierte.Um seine untergeordnete Rolle bei der PC-Synthese zu bestätigen, wurden im NR nur 10 % der vorübergehend überexprimierten Cholin/Ethanolamin-Phosphotransferase nachgewiesen.In CHO-Zellen war CCTα nukleoplasmatisch und zusammen mit GFP-Progerin in Kernfalten und Einstülpungen lokalisiert;HGPS-Fibroblasten zeigten jedoch eine abnormale Verteilung von CCTα im Zytoplasma und in der Kernhülle, die mit einer zweifachen Verringerung der PC-Synthese einherging.Trotz der veränderten Lokalisierung zeigten Cholin-Markierungsexperimente, dass die CCT-Aktivität unbeeinflusst blieb und die Hemmung der PC-Synthese auf eine verringerte Aktivität eines Hemicolinium-empfindlichen Cholintransporters zurückgeführt werden konnte.Wir kommen zu dem Schluss, dass CCTα und Lamine bei der Bildung des NR spezifisch zusammenarbeiten, die Gesamtstruktur der Kernhülle jedoch nur einen minimalen Einfluss auf die CCT-Aktivität und die PC-Synthese hat.
