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Zellulose ist das am häufigsten vorkommende erneuerbare Polymer auf der Erde und ein Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwand.In Gefäßpflanzen wird die Cellulosesynthese durch einen großen, in der Plasmamembran lokalisierten Cellulose-Synthase-Komplex (CSC) katalysiert, der als hexamere Rosettenstruktur sichtbar ist.Für den Aufbau und die Funktion von CSC sind drei einzigartige Cellulosesynthase (CESA)-Isoformen erforderlich.Eine Aufklärung der Anzahl oder Stöchiometrie der CESAs innerhalb des CSC ist jedoch noch nicht gelungen.In dieser Studie zeigen wir eine 1:1:1-Stöchiometrie zwischen den drei sekundären Zellwandisozymen von Arabidopsis thaliana: CESA4, CESA7 und CESA8.Dieses Verhältnis wurde mithilfe einer einfachen, aber eleganten Methode des quantitativen Immunblottings unter Verwendung isoformspezifischer Antikörper und (35)S-markierter Proteinstandards für jedes CESA bestimmt.Darüber hinaus wurde festgestellt, dass die beobachtete äquimolare Stöchiometrie entlang der Stammachse fixiert ist, was einen Entwicklungsgradienten darstellt.Unsere Ergebnisse ergänzen aktuelle spektroskopische Analysen, die auf eine 18-kettige Cellulose-Mikrofibrille hinweisen.Insgesamt schlagen wir vor, dass das CSC aus einem Hexamer katalytisch aktiver CESA-Trimere besteht, wobei jedes CESA in äquimolaren Mengen vorliegt.Dieser Befund ist ein entscheidender Fortschritt für das Verständnis, wie CESAs sich zu Komplexen höherer Ordnung integrieren, was ein entscheidender Faktor für die Eigenschaften von Cellulose-Mikrofibrillen und Zellwänden ist.