L-Cystin CAS:56-89-3 99 % Weiße Kristalle oder kristallines Pulver
| Katalognummer | XD90322 |
| Produktname | L-Cystin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekularformel | C6H12N2O4S2 |
| Molekulargewicht | 240,30 |
| Speicherdetails | Umgebungs |
| Harmonisierter Tarifkodex | 29309013 |
Produktspezifikation
| Aussehen | Weiße Kristalle oder kristallines Pulver |
| Test | 99 % |
| Grad | USP32 |
| Bestimmte Rotation | -215° bis -225° |
| Schwermetalle | <0,0015 % |
| AS | Maximal 1,5 ppm |
| SO4 | 0,040 %max |
| Fe | <0,003 % |
| Trocknungsverlust | 0,20 %max |
| Rückstände bei der Zündung | 0,10 %max |
| Cl | 0,10 %max |
Die Kristallstrukturen von Carboxypeptidase T (CpT)-Komplexen mit Phenylalanin- und Arginin-Substratanaloga – Benzylbernsteinsäure und (2-Guanidinoethylmercapto)bernsteinsäure – wurden mit der molekularen Ersatzmethode bei Auflösungen von 1,57 Å und 1,62 Å bestimmt, um das breite Substratspezifitätsprofil zu klären des Enzyms.Die konservativen Leu211- und Leu254-Reste (auch in Carboxypeptidase A und Carboxypeptidase B vorhanden) erwiesen sich als strukturelle Determinanten für die Erkennung hydrophober Substrate, während Asp263 für die Erkennung positiv geladener Substrate zuständig war.Mutationen dieser Determinanten verändern das Substratprofil: Die CpT-Variante Leu211Gln erhält Carboxypeptidase-B-ähnliche Eigenschaften und die CpT-Variante Asp263Asn die Carboxypeptidase-A-ähnliche Selektivität.Es wurde gezeigt, dass die Pro248-Asp258-Schleife, die mit Leu254 und Tyr255 interagiert, für die Erkennung des C-terminalen Rests des Substrats verantwortlich ist.Die Substratbindung an der S1'-Unterstelle führt zu einer ligandenabhängigen Verschiebung dieser Schleife, und die Bewegung der Leu254-Seitenkette induziert die Konformationsumordnung des für die Katalyse entscheidenden Glu277-Restes.Dies ist ein neuer Einblick in die Substratselektivität von Metallocarboxypeptidasen, der die Bedeutung der Wechselwirkungen zwischen der S1'-Unterstelle und dem katalytischen Zentrum zeigt.
