PII-Signalprozessorproteine sind in Prokaryoten und Pflanzen weit verbreitet, wo sie eine Vielzahl anaboler Reaktionen steuern.Eine effiziente Überproduktion von Metaboliten erfordert eine Lockerung der engen zellulären Kontrollkreise.Hier zeigen wir, dass eine einzelne Punktmutation im PII-Signalprotein des Cyanobakteriums Synechocystis sp.PCC 6803 reicht aus, um den Argininweg freizuschalten, der zu einer übermäßigen Anreicherung des Biopolymers Cyanophycin (Multi-L-Arginyl-Poly-L-Aspartat) führt.Dieses Produkt ist als Quelle für Aminosäuren und Polyasparaginsäure von biotechnologischem Interesse.Diese Arbeit veranschaulicht einen neuartigen Ansatz des Pathway Engineering durch die Entwicklung maßgeschneiderter PII-Signalproteine.Hier wurde die manipulierte Synechocystis sp.Der PCC6803-Stamm mit einer PII-I86N-Mutation überakkumulierte Arginin durch konstitutive Aktivierung des Schlüsselenzyms N-Acetylglutamatkinase (NAGK). Im gentechnisch veränderten Stamm BW86 war die NAGK-Aktivität in vivo stark erhöht und führte zu einem mehr als zehnfach höheren Arginingehalt als im Wildtyp.Infolgedessen akkumulierte der Stamm BW86 unter den getesteten Bedingungen bis zu 57 % Cyanophycin pro Zelltrockenmasse, was die höchste bisher gemeldete Ausbeute an Cyanophycin darstellt.Stamm BW86 produzierte Cyanophycin in einem Molekulargewichtsbereich von 25 bis >100 kDa;Der Wildtyp produzierte das Polymer in einem Bereich von 30 bis >100 kDa. Die hohe Ausbeute und die hohe Molekularmasse des vom Stamm BW86 produzierten Cyanophycins sowie der geringe Nährstoffbedarf der Cyanobakterien machen es zu einem vielversprechenden Mittel für die biotechnologische Produktion von Cyanophycin.Diese Studie demonstriert darüber hinaus die Machbarkeit der Stoffwechselwegsteuerung unter Verwendung des PII-Signalproteins, das in zahlreichen Bakterien vorkommt
