Zwei isomere Bicyclo[4.1.0]heptan-Analoga des Glycosidase-Inhibitors Galactovalidamin, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-amino-1-(hydroxymethyl)bicyclo[4.1.0]heptan -2,3,4-triol, wurden in 13 Schritten aus 2,3,4,6-Tetra-O-benzyl-D-galactose synthetisiert.Die inhibitorischen Aktivitäten der beiden konformativ eingeschränkten Amine und ihrer entsprechenden Acetamide wurden gegen kommerzielle Alpha-Galactosidase-Enzyme aus Kaffeebohnen und E. coli gemessen.Die Aktivität des Enzyms GH27 der Glykosylhydrolase-Familie (Kaffeebohne) wurde durch das 1R,6S-Amin (7) kompetitiv gehemmt, eine Bindungswechselwirkung, die durch einen K(i)-Wert von 0,541 microM gekennzeichnet war.Die GH36 E. coli-Alpha-Galactosidase zeigte eine viel schwächere Bindungswechselwirkung mit dem 1R,6S-Amin (IC(50)= 80 microM).Das diastereomere 1S,6R-Amin (9) band schwach an beide Galaktosidasen (Kaffeebohne, IC(50)= 286 microM) und (E. coli, IC(50)= 2,46 mM).
