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1. Wir untersuchten die hemmende Wirkung von Isorhamnetin auf Pilztyrosinase durch Hemmungskinetik und Computersimulation.Isorhamnetin hemmte die Tyrosinase reversibel auf gemischte Weise bei Ki = 0,235 ± 0,013 mM.Messungen der intrinsischen und 1-Anilinonaphthalin-8-sulfonat(ANS)-bindenden Fluoreszenz zeigten, dass Isorhamnetin keine signifikanten Veränderungen in der Tertiärstruktur der Tyrosinase hervorrief.Um Einblick in den Inaktivierungsprozess zu gewinnen, wurde die Kinetik über Zeitintervallmessungen und kontinuierliche Substratreaktionen berechnet.Die Ergebnisse zeigten, dass die durch Isorhamnetin induzierte Inaktivierung eine Reaktion erster Ordnung mit zweiphasigen Prozessen war.Um weitere Erkenntnisse zu gewinnen, haben wir das Andocken zwischen Tyrosinase und Isorhamnetin simuliert.Die Simulation war erfolgreich (Bindungsenergien für Dock6.3: -32,58 kcal/mol, für AutoDock4.2: -5,66 kcal/mol und für Fred2.2: -48,86 kcal/mol), was darauf hindeutet, dass Isorhamnetin mit mehreren Resten interagiert, wie z wie HIS244 und MET280.Diese Strategie zur Vorhersage der Tyrosinase-Wechselwirkung in Kombination mit einer auf einer Flavanonverbindung basierenden Kinetik könnte sich beim Screening nach potenziellen natürlichen Tyrosinase-Inhibitoren als nützlich erweisen.

2. Der Säureentfaltungsweg von Conalbumin (CA), einem monomeren Glykoprotein aus Hühnereiweiß, wurde mithilfe von Fern- und Nah-UV-CD-Spektroskopie, intrinsischer Fluoreszenzemission und extrinsischer Fluoreszenzsonde 1-Anilino-8-naphthalinsulfonat (ANS) untersucht. und dynamische Lichtstreuung (DLS).Wir beobachten pH-abhängige Veränderungen in der Sekundär- und Tertiärstruktur von CA.Bei pH 4,0 weist es eine native α-helikale Sekundärstruktur auf, bei pH 3,0 geht jedoch die Struktur verloren.Die CA lag ausschließlich als vorgeschmolzener Kügelchenzustand und als geschmolzener Kügelchenzustand in Lösung bei pH 4,0 bzw. pH 3,0 vor.Der Einfluss des pH-Werts auf die Konformation und Thermostabilität von CA deutet auf seine Hitzebeständigkeit bei neutralem pH-Wert hin.DLS-Ergebnisse zeigen, dass der MG-Zustand in wässrigen Lösungen als kompakte Form mit hydrodynamischen Radien von 4,7 nm vorlag.Das Löschen der Tryptophan-Fluoreszenz durch Acrylamid bestätigte außerdem die Akkumulation eines teilweise entfalteten Zwischenzustands zwischen nativem und ungefaltetem Zustand.