Dickdarmbakterien, am Beispiel von Bacteroides thetaiotaomicron, spielen eine Schlüsselrolle bei der Erhaltung der menschlichen Gesundheit, indem sie große Familien von Glycosidhydrolasen (GHs) nutzen, um Nahrungspolysaccharide und Wirtsglycane als Nährstoffe zu nutzen.Ein Beispiel für eine solche Erweiterung der GH-Familie sind die 23 Glykosidasen der GH92-Familie, die vom Genom von B. thetaiotaomicron kodiert werden.Hier zeigen wir, dass es sich um Alpha-Mannosidasen handelt, die über einen einzigen Verdrängungsmechanismus wirken, um N-Glykane des Wirts zu nutzen.Die dreidimensionale Struktur von zwei GH92-Mannosidasen definiert eine Familie von Zweidomänenproteinen, bei denen sich das katalytische Zentrum an der Domänenschnittstelle befindet und die Hydrolyse in einem Ca(2+)- abhängige Art und Weise.Die dreidimensionalen Strukturen der GH92 im Komplex mit Inhibitoren geben Einblick in die Spezifität, den Mechanismus und den Konformationsverlauf der Katalyse.Ca(2+) spielt eine wichtige katalytische Rolle bei der Verzerrung des Mannosids weg von seiner (4)C(1)-Sesselkonformation im Grundzustand in Richtung des Übergangszustands
