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Die Bindung von Alizaringelb G – einem Azoderivat der Salicylsäure – durch Rinderserumalbumin wurde mit der Methode der Gleichgewichtsdialyse untersucht.Es wurden sechs starke und eine Reihe weiterer schwacher Bindungsstellen gefunden.Das System zeichnet sich durch eine starke positive Zusammenarbeit zwischen dem ersten und zweiten Standort aus.Auf Basis eines vereinfachten mathematischen Modells wurden sechs Bindungskonstanten ermittelt.Die Ergebnisse betragen ungefähr 2 x 10(4) M-1 für die erste Bindungsstelle, 6 x 10(5) M-1 für die zweite und zwischen 4 x 10(4) und 10(5) M-1 für die ausruhen.Das Phänomen wird im Hinblick auf die Existenz verschiedener Konformere oder die Konformationsanpassungsfähigkeit von Albumin diskutiert.Durch die gleichzeitige Bindung mit Salicylsäure wird Alizaringelb G nicht verdrängt, sondern es kommt zu einer Konformationsänderung im Protein, die sich auf das Absorptionsspektrum des gebundenen Farbstoffs auswirkt.Wie für diese Art der heterotropen Wechselwirkung zu erwarten ist, wird das Spektrum des Systems Albumin-Salicylsäure in ähnlicher Weise durch die gleichzeitige Bindung von Alizaringelb G beeinflusst.