Ein Beta-Glucosidase-Gen (bgl3) aus Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) wurde durch funktionelle Komplementierung eines Beta-Glucosidase-negativen Mutanten von Streptomyces lividans kloniert.Durch Sequenzierung wurde ein offener Leserahmen von 1440 Nukleotiden gefunden, der ein Polypeptid mit 479 Aminosäuren kodiert.Das kodierte Protein (Bgl3) weist große Ähnlichkeit (über 45 % Identität) mit Beta-Glykosidasen aus Glykosylhydrolasen der Familie 1 auf.Das geklonte Enzym, das nach Ammoniumsulfatfällung und zwei chromatographischen Schritten gereinigt wurde, ist ein Monomer mit einer Molekularmasse von 52,6 kDa, bestimmt durch Massenspektrometrie, und einem isoelektrischen Punkt von pI 4,4.Das Enzym scheint eine Beta-Glucosidase mit breiter Substratspezifität zu sein, ist auf Cellooligomere aktiv und führt Transglykosylierungsreaktionen durch.Die geschätzten scheinbaren Km-Werte für p-Nitrophenyl-beta-D-glucopyranosid und Cellobiose betragen 0,27 mM bzw. 7,9 mM.Die Ki-Werte für Glucose und Delta-Gluconolacton betragen bei Verwendung von p-Nitrophenyl-Beta-D-Glucopyranosid als Substrat 65 mM bzw. 0,08 mM.Das gereinigte Enzym hat ein pH-Optimum von pH 6,5 und das Temperaturoptimum für die Aktivität liegt bei 50 Grad
