Die Biosynthese von Proteoglykanen und Glykosaminoglykanen in Gegenwart von p-Nitrophenyl-Xylosid wurde unter Verwendung eines primären Ovarial-Granulosa-Zellkultursystems von Ratten untersucht.Die Zugabe von p-Nitrophenyl-Xylosid zum Zellkulturmedium führte zu einem etwa 700-prozentigen Anstieg des [35S]Sulfat-Einbaus (ED50 bei 0,03 mM) in Makromoleküle, zu denen auch freie Chondroitinsulfatketten gehörten, die auf Xylosid und nativen Proteoglykanen initiiert waren.Auf Xylosid initiierte freie Chondroitinsulfatketten wurden fast ausschließlich in das Medium sezerniert.Die Molekülgröße der Chondroitinsulfatketten verringerte sich von 40.000 auf 21.000, da der gesamte [35S]Sulfateinbau erhöht wurde, was darauf hindeutet, dass die verstärkte Synthese von Chondroitinsulfat den normalen Mechanismus des Glykosaminoglykankettenabbruchs störte.Die Biosynthese von Heparansulfat-Proteoglykanen wurde um etwa 50 % reduziert, was wahrscheinlich auf die Konkurrenz auf der Ebene der UDP-Zuckervorläufer zurückzuführen ist.Der [35S]Sulfateinbau wurde durch die Zugabe von Cycloheximid mit einer anfänglichen Halbwertszeit von etwa 2 Stunden in Gegenwart von Xylosid gestoppt, während diese in Abwesenheit von Xylosid etwa 20 Minuten betrug.Der Unterschied spiegelt wahrscheinlich die Umsatzrate der Glykosaminoglykan-Synthesekapazität insgesamt wider.Die in Ovarialgranulosazellen beobachtete Umsatzrate der Glykosaminoglykan-Synthesekapazität war viel kürzer als die in Chondrozyten beobachtete, was die relative Dominanz der Proteoglykan-Biosyntheseaktivität bei der gesamten Stoffwechselaktivität der Zellen widerspiegelt.
