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Empirisch wurde häufig festgestellt, dass die Adsorption von Proteinen an Fest-Flüssigkeits-Grenzflächen die Bildung löslicher Aggregate und größerer, nicht sichtbarer und sichtbarer Partikel fördert. Schlüsselstadien in diesem Prozess sind jedoch oft schwer direkt zu untersuchen.Die durch Adsorption an Wasser-Siliziumoxid (SiOx)-Grenzflächen, ähnlich hydratisierten Glasoberflächen, vermittelte Aggregation wurde als Funktion des pH-Werts und der Ionenstärke für Alpha-Chymotrypsinogen (aCgn) und für einen monoklonalen Antikörper (IgG1) charakterisiert.Eine Durchflusszelle ermöglichte die Neutronenreflexion für Proteinschichten, die auf sauberen SiOx-Oberflächen adsorbiert waren, sowie nach aufeinanderfolgenden „Spülschritten“.Nach sanftem „Spülen“ der Oberfläche in Lösung gewonnene Aggregate wurden durch Neutronenstreuung, Mikroskopie und Fluoreszenzspektroskopie charakterisiert.IgG1-Moleküle orientierten sich hauptsächlich „flach“ an der SiOx-Oberfläche, wobei die primäre Proteinschicht nur in minimalem Maße desorbiert wurde, während eine diffuse Überschicht leicht abgespült werden konnte.aCgn-Moleküle waren resistent gegen Desorption, wenn sie an der Grenzfläche scheinbar entfaltet waren, konnten aber ansonsten leicht entfernt werden.In Fällen, in denen eine starke Bindung auftrat, handelte es sich bei dem desorbierten Protein um eine Mischung aus Monomer und kleinen Mengen an HMW-Aggregaten (für aCgn) oder unsichtbaren Partikeln (für IgG1).Änderungen der Adsorption und/oder Entfaltung mit dem pH-Wert deuteten darauf hin, dass elektrostatische Wechselwirkungen in allen Fällen wichtig waren.