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Nickel ist ein Virulenzfaktor für den menschlichen Magenpathogen Helicobacter pylori.Tatsächlich besitzt H. pylori zwei Nickelenzyme, die für die In-vivo-Kolonisierung essentiell sind: [NiFe]-Hydrogenase und Urease, einen häufig vorkommenden Virulenzfaktor, der 24 Nickelionen pro aktivem Komplex enthält.Aufgrund dieser beiden Enzyme ist das Überleben von H. pylori auf eine wichtige Versorgung mit Nickel angewiesen, was eine strenge Kontrolle seiner Verteilung und Lagerung erfordert.In diesem Aufsatz stellen wir die Aktivierungswege der Nickelenzyme sowie die ursprünglichen Mechanismen vor, die in H. pylori für die Aufnahme, den Transport und die Verteilung von Nickel zwischen den beiden Enzymen gefunden wurden.Dazu gehören (i) ein Nickelaufnahmesystem in der Außenmembran, der FrpB4-TonB-abhängige Transporter, (ii) überlappende Proteinkomplexe und Interaktionsnetzwerke, die am Nickeltransport und der Nickelverteilung zwischen Urease und Hydrogenase beteiligt sind, und (iii) Helicobacter-spezifische Nickel-bindende Proteine die an der Nickelspeicherung beteiligt sind und die Rolle von Metallo-Chaperonen spielen können.Abschließend werden wir die Auswirkungen der Nickelhandelspartner auf die Virulenz diskutieren und sie als neue therapeutische Ziele für Behandlungen gegen H. pylori-Infektionen vorschlagen.